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Acoplamentos Farmacomecânicos

Referência IA
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Também conhecido como

Nenhum de uso comum.

Definição

O acoplamento farmacomecânico refere-se aos mecanismos fisiológicos que regulam a contração do músculo liso independentemente do potencial de membrana.1 No músculo liso cavernoso, ele é desencadeado pela ligação de agonistas a receptores acoplados à proteína G.2 Distingue-se do acoplamento eletromecânico, no qual a resposta contrátil decorre da despolarização da membrana.2 Um exemplo clássico é a liberação de Ca2+ do retículo sarcoplasmático pelo mensageiro químico inositol 1,4,5-trifosfato (IP3), que é iniciada não pela despolarização, mas pela interação agonista-receptor.1 O conceito também abrange alterações na sensibilidade ao Ca2+ do aparelho contrátil. A sensibilização ao Ca2+ é atribuída à inibição da fosfatase da miosina, muito provavelmente dominada pela ativação da pequena proteína de ligação ao GTP RhoA e de seu efetor Rho-quinase, enquanto quinases ativadas por nucleotídeos cíclicos podem dessensibilizar o músculo.1 A sensibilidade ao Ca2+ reflete o equilíbrio entre as atividades da quinase e da fosfatase da cadeia leve de miosina e é um importante determinante regulado da função do músculo liso.3 No pênis, esses mecanismos controlam o tônus do músculo liso do corpo cavernoso e, portanto, o equilíbrio entre flacidez e ereção.2

Contexto clínico

O equilíbrio entre fatores contráteis e relaxantes controla o grau de contração do músculo liso dos corpos cavernosos e determina o estado funcional do pênis. A noradrenalina contrai tanto os corpos cavernosos quanto os vasos penianos por meio dos adrenoceptores α1.4 A estimulação simpática é o principal mecanismo que mantém o pênis flácido. O acoplamento eletromecânico contribui para a contração do músculo liso cavernoso, mas a flacidez decorre principalmente do acoplamento farmacomecânico: os agonistas se ligam a receptores acoplados à proteína G e ativam a cascata Gq/11-fosfolipase Cβ1, que gera IP3, que libera Ca2+ do retículo sarcoplasmático, e diacilglicerol.2 Agonistas contráteis como a endotelina-1 e a angiotensina II também ativam a RhoA por meio das proteínas G12/13. A Rho-quinase então fosforila a subunidade reguladora da fosfatase da cadeia leve de miosina, inativando-a e mantendo a contração, enquanto a proteína quinase C reforça esse efeito ao fosforilar o inibidor da fosfatase CPI-17.2

A ereção depende do processo inverso. O óxido nítrico (NO) neurogênico é considerado o fator mais importante para o relaxamento dos vasos penianos e dos corpos cavernosos.4 O NO estimula a guanilato ciclase solúvel a produzir monofosfato cíclico de guanosina (cGMP), que ativa a proteína quinase dependente de cGMP. Essa quinase reduz o Ca2+ intracelular de várias maneiras, incluindo a ativação de canais de K+, a inibição de canais de Ca2+ dependentes de voltagem e o aumento do sequestro e da extrusão de Ca2+.2 A dessensibilização ao Ca2+ também envolve o antagonismo entre a quinase ativada por cGMP e a via RhoA/Rho-quinase.3

Essas vias explicam como a disfunção erétil (DE) pode se desenvolver e como os medicamentos atuam. A desregulação de qualquer etapa dessas vias de sinalização pode comprometer a função peniana e contribuir para a DE. No pênis, a isoforma predominante de fosfodiesterase é a PDE5, que atua especificamente sobre o cGMP. Os inibidores da PDE5 aumentam o cGMP intracelular e promovem o relaxamento do corpo cavernoso, mas a estimulação sexual prévia é essencial para aumentar os níveis de NO e gerar cGMP.2 Quatro inibidores seletivos da PDE5 foram aprovados pela Agência Europeia de Medicamentos para o tratamento da DE.5 Em ratos, o antagonismo farmacológico da Rho-quinase estimulou a ereção peniana independentemente do NO, o que introduz uma potencial via alternativa para o tratamento da DE.6

Citação científica

[1] Somlyo AP, Wu X, Walker LA, Somlyo AV. Pharmacomechanical coupling: the role of calcium, G-proteins, kinases and phosphatases. Rev Physiol Biochem Pharmacol. 1999;134:201-34. doi:10.1007/3-540-64753-8_5. PMID: 10087910.

[2] de Souza ILL, Ferreira EDS, Vasconcelos LHC, Cavalcante FA, da Silva BA. Erectile Dysfunction: Key Role of Cavernous Smooth Muscle Cells. Front Pharmacol. 2022;13:895044. doi:10.3389/fphar.2022.895044. PMID: 35865945.

[3] Somlyo AP, Somlyo AV. Ca2+ sensitivity of smooth muscle and nonmuscle myosin II: modulated by G proteins, kinases, and myosin phosphatase. Physiol Rev. 2003;83(4):1325-58. doi:10.1152/physrev.00023.2003. PMID: 14506307.

[4] Andersson KE. Mechanisms of penile erection and basis for pharmacological treatment of erectile dysfunction. Pharmacol Rev. 2011;63(4):811-59. doi:10.1124/pr.111.004515. PMID: 21880989.

[5] Salonia A, Boeri L, Capogrosso P, et al. EAU Guidelines on Sexual and Reproductive Health. Edn. presented at the EAU Annual Congress, Madrid 2025. EAU Guidelines Office, Arnhem, The Netherlands. ISBN 978-94-92671-29-5.

[6] Chitaley K, Wingard CJ, Clinton Webb R, et al. Antagonism of Rho-kinase stimulates rat penile erection via a nitric oxide-independent pathway. Nat Med. 2001;7(1):119-22. doi:10.1038/83258. PMID: 11135626.

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